José Cristóbal Martínez Herrerías
Realicé y defendí mi Tesis Doctoral en la Universidad de Granada, bajo la dirección del Dr. Pedro Luís Mateo Alarcón y del Dr. Vladimir V. Filimonov del Instituto para la Investigación de Proteínas de la Academia Rusa de Ciencias. El tema científico fue la desnaturalización térmica e interacción con ligandos de pequeñas proteínas globulares como Barnasa, Barstar y CheY, y dominios proteicos como los SH3. La Tesis fue galardonada con el Premio Extraordinario de Tesis Doctorales del curso 1994/95 y fue enteramente publicada en la revista Biochemistry (índice de impacto >5; Q1; entre 40 y 280 citas cada una).
Mi periodo postdoctoral lo realicé en el grupo de investigación del Dr. Luis Serrano, en la Sección de Biología Estructural del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg, Alemania. Durante este periodo disfruté de una beca del prestigioso programa “Training and Mobility of Researchers” de la Unión Europea y mi investigación fue financiada por diversos proyectos de investigación europeos, algunos en colaboración con mi grupo de la UGR. Durante estos dos años publicamos una buena cantidad de artículos en revistas de alto prestigio como Nature, Journal of Molecular Biology, Biochemistry, Protein Science, etc. De entre todos estos trabajos me gustaría destacar dos artículos en la revista Nature Structural Biology (hoy día conocida como Nature Structural and Molecular Biology; índice de impacto >13; más de 500 citas) que fueron portada de ambos números y sobre los que fueron escritos sendos “News and Views” por Peter G. Wolynes y David P. Goldenberg, autores de referencia en el campo de investigación del plegamiento de proteínas. Estos artículos fueron publicados junto con otros de temática similar por los grupos del Dr. David Baker (Universidad de Washington, USA) y del Dr. Christopher M. Dobson (Universidad de Oxford, UK). Este conjunto de publicaciones es considerado, aún hoy día, como referencia en el campo del plegamiento de proteínas y tratan sobre el papel central de la topología estructural en dicho proceso.
Desde mi regreso al Departamento de Química Física de la UGR, inicialmente como Profesor Asociado, y desde el año 2002 como Profesor Titular, mi investigación se ha centrado en la caracterización biofísica, incluyendo aspectos energéticos, estructurales y dinámicos, de los procesos de plegamiento y de las interacciones con ligandos de pequeñas proteínas globulares y dominios como los SH3, WW, UEV, GYF, EVH1 y PDZ. Entender estos procesos es crucial, tanto para encontrar nuevas estrategias para el diseño racional de proteínas con estabilidades y funcionalidades mejoradas, como para el desarrollo de inhibidores de sus interacciones naturales. Dichos inhibidores tendrán potencial aplicación farmacológica, puesto que estos dominios modulares están implicados en diversos cánceres, en Alzheimer, o en infecciones virales como SIDA, HTLV, Marburgo o Ébola. Últimamente también participo en un proyecto de la Junta de Andalucía sobre la búsqueda de antivirales eficaces para SARS-CoV-2.
Tesis dirigidas en los últimos 5 años:
- Título de la Tesis: Búsqueda de inhibidores de la interacción entre los dominios L víricos y sus dianas celulares de interés como antivirales de amplio espectro.
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- Nombre del estudiante de doctorado: Francisco José Castillo Correa
- Curso académico: 2015/16